• Referate Anatomie
• Referate Astronomie
• Referate Automatica
• Referate Biologie
• Chimie
• Referate Diverse
• Referate Drept
• Referate Economie
• Referate Engleza
• Referate Filosofie
• Referate Fizica
• Referate Franceza
• Referate Geografie
• Referate Germana
• Referate Informatica
• Referate Istorie
• Referate Marketing
• Referate Matematica
• Referate Medicina
• Referate Muzica
• Referate Psihologie
• Referate Religie
• Referate Romana

Link sponsorizat :

AMINOACIZII

Aminoacizii sunt unitățile constituente ale proteinelor și cuprind în molecula lor două grupări funcționale: carboxil și amino. Există 20 de aminoacizi proteinogeni specificați prin codul genetic, prezenți în toate organismele vii.

Aminoacizii naturali au formula generală:
R-CH-COOH
NH2

în care gruparea aminică se află la carbonul (față de carboxil. Excepție face prolina al cărui azot, deși tot în poziția (față de carboxil, face parte dintr-un inel pirolidinic, fiind o grupă aminică secundară.

Diversitatea aminoacizilor naturali este dată de natura lui R care poate fi o catenă hidrocarbonată alifatică sau aromatică, un heterociclu sau care poate să cuprindă o funcție adițională.

CLASIFICARE
Aminoacizii pot fi clasificați:
după natura catenei: alifatică, aromatică, heterociclică;
după numărul grupărilor -COOH și -NH2: monoamino-monocarboxilici, diaminomonocarboxilici;
după poziția relativă pe care o au grupărilor funcționale în moleculă: (, (, (-aminoacizi.
după prezența în cuprinsul catenei a altor grupări funcționale.
Cea mai interesantă clasificare ni se pare a fi cea bazată pe polaritatea catenei și cuprinde patru grupe:

1.)cu radical nepolar (hidrofob): glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina, fenilalanina, triptofanul și metionina. Toți sunt mai puțin solubili în apă decât aminoacizii polari;

2.)cu radical polar neîncărcat electric (la pH=6): serina, treonina, cisteina, tirosina asparagina, glutamina. Acești aminoacizi sunt mai solubili în apă decât cei nepolari, deoarece catena poate stabili legături de hidrogen cu apa, datorită grupărilor -OH, -NH2 amidice și -SH pe care le conține;

3.)cu radical polar încărcat negativ (la pH=6): acidul aspartic și acidul glutamic;
4.)cu radical polar încărcat pozitiv (la pH=6): lisina, arginina, histidina.

În afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s-au izolat un număr de aminoacizi noi din hidrolizatul unor proteine foarte specializate, toți derivând din aminoacizii uzuali. Astfel, 4-hidroxiprolina a fost găsită într-o proteină fibroasă, colagen și unele proteine vegetale; 5-hidroxilisina în colagen; desmosina și izodesmosina în elastină. (Stucturile acestor ultimi doi aminoacizi pot fi considerate ca fiind formate din 4 molecule de lisină, cu catenele laterale unite într-un nucleu de piridiniu substituit. Această structură permite desmosinei și izodesmosinei să lege patru lanțuri peptidice în structuri radiare. Elastina diferă de alte proteine fibroase prin capacitatea sa de a suporta tensiuni în două direcții). În anumite proteine musculare s-au găsit unii derivați metilați ai aminoacizii uzuali cum sunt: (-N-metillisina, (-N-trimetillisina și metilhistidina. Recent s-a descoperit prezența în protrombină a acidului (-carboxiglutamic, cu importanță biologică considerabilă. Se mai pot găsi și alți aminoacizi în hidrolizatele proteice, dar numărul lor trebuie să fie mic, ținând seama de cunoștințele genetice actuale, iar distribuția lor se va limita la o proteină dată. Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul că nu au o codificare prin triplet de baze (codon). În toate cazurile cunoscute ei sunt derivați ai celor uzuali și se formează după ce aceștia au fost deja inserați în lanțul polipeptidic, în procesul de biosinteză a proteinelor.

În diferite celule și țesuturi s-au pus în evidență încă circa150 de aminoacizi în formă liberă sau combinații, care nu se găsesc în proteine. Majoritatea dintre ei sunt derivați ai (-aminoacizilor din proteine; unii au însă gruparea amino la carbonul (, (sau (față de carboxil. Importanță biochimică ca intermediari metabolici sau precursori au următorii: sarcozina și betaina, proveniți prin N-metilarea (mono și respectiv trimetilarea) glicinei; (-alanina care intră în constituția unor dipeptide (carnozina și anserina), a acidului pantotenic și a coenzimei A; acidul (-aminobutiric cu rol de transmisie a influxului nervos; ornitina și citrulina care se găsesc în special în ficat și iau parte la circuitul urogenetic, fiind intermediari în sinteza argininei; homoserina și homocisteina, intermediari în metabolismul unor aminoacizi; acidul D-glutamic izolat din peretele celular al bacteriilor; D-alanina în larvele sau crisalidele anumitor insecte; D-serina din unii viermi. O varietate mare de aminoacizi ale căror funcții metabolice nu sunt definite încă, se găsesc în ciuperci și plantele superioare; unii dintre aceștia, cum sunt canavanina, acidul djencolic și (-cianoalanina sunt toxici pentru alte viețuitoare !5!.

Aminoacizii esențiali

Cei 20 de aminoacizi naturali constituie alfabetul proteinelor. Distribuția lor calitativă și cantitativă într-o proteină determină caracteristicile chimice, valoarea ei nutritivă și funcțiileei metabolice în organism. Dintre cei 20 de aminoacizi uzuali, organismul uman și al vertebratelor superioare poate sintetiza un număr limitat, restul trebuie să fie furnizați zilnic prin hran...

Nota: Textul de mai sus reprezinta doar un extras din referat. Pentru versiunea completa a documentului apasa butonul Download.